Brontekst bekijken van Proline

{{Infobox chemische stof
| Naam = L-Proline
| afbeelding1 = L-Prolin_-_L-Proline.svg
| afbeeldingbreedte1 = 140
| onderschrift1 = ▵ [[Structuurformule]] van L-proline
| afbeelding2 = L-proline-3D-balls.png
| onderschrift2 = ▵ [[Molecuulmodel]] van L-proline
| afbeeldingbreedte2 = 150
| Formule = <chem>C5H9NO2</chem>
| Molgewicht = 115,13
| SMILES = C1CCNC1C(=O)O
| IUPAC = Proline
| AndereNamen = (''S'')-pyrrolidine-2-carbonzuur
| CAS = 147-85-3
| EINECS = 205-702-2
| EG =
| VN = 
| Beschrijving = 
| Vergelijkbaar = 
| AfbWaarsch = 
| TekstWaarsch = 
| Carcinogeen = 
| Hygroscopisch = 
| Rzinnen = 
| EUHzinnen = 
| Szinnen = 
| Omgang = 
| Opslag = 
| ADR = 
| MAC = 
| LethaalRat = 
| LethaalKonijn = 
| MSDS = 
| Aggregatie = vast
| Kleur = doorzichtige kristallen
| Dichtheid = 
| Smeltpunt = 205–228
| Kookpunt = 
| Vlampunt = 
| Zelfontbranding = 
| Dampdruk = 
| Oplosbaarheid = 
| GoedOplIn = 
| SlechtOplIn = 
| OnoplIn = 
| Dipoolmoment = 
| Viscositeit = 
| Kristalstructuur = 
| fG0g = 
| fG0l = 
| fG0s = 
| fH0g = 
| fH0l = 
| fH0s = 
| S0g = 
| S0l = 
| S0s = 
| Cpm0 = 
| Evenwicht = pK<sub>z1</sub> = 1.99 (carboxyl)<br />
pK<sub>z2</sub> = 10.96 (amino)
| KlassiekeAnalyse = 
| Spectra = 
}}

'''Proline''' (afgekort als '''Pro''' of '''P''') is een [[hydrofoob]] [[aminozuur]] met een unieke structuur. Het is een van de twintig natuurlijk voorkomende [[proteïnogeen aminozuur|proteïnogene aminozuren]] die fungeren als bouwstenen van [[eiwitten]]. Proline bevat een [[pyrrolidine]]: een ring waarin het stikstofatoom (van de [[amine|aminogroep]]) en het α-koolstofatoom van het aminozuur rechtstreeks deel uitmaken van de zijketen. Deze ringstructuur geeft proline een bijzondere conformationele rigiditeit en is van groot belang bij de totstandkoming van de [[eiwitstructuur]].

Bij fysiologische pH is proline een [[apolaire verbinding]] door de aanwezigheid van de [[alifatische verbinding|alifatische ring]]. Het wordt geclassificeerd als een niet-essentieel aminozuur omdat het lichaam (onder normale omstandigheden) voldoende proline kan vormen uit het eveneens niet-essentiële [[glutaminezuur]]. Proline wordt gecodeerd door de [[codon]]s die beginnen met CC, namelijk CCA, CCC, CCG en CCU.

== Biosynthese ==
De meeste organismen synthetiseren proline uit [[glutaminezuur|L-glutaminezuur]]. Dit aminozuur wordt omgezet in [[glutamaat-5-semialdehyde]] onder invloed van het enzym glutamaat-5-kinase en glutamaat-5-semialdehydedehydrogenase. Na [[ringsluiting]] van het ontstane glutamaat-5-semialdehyde ontstaat een molecuul dat gereduceerd wordt tot proline (door gebruikmaking van [[NADH]]). Het is ook mogelijk dat het glutamaat-5-semialdehyde wordt omgezet in [[ornithine]] en vervolgens cycliseert tot proline.<ref>{{Citeer boek|auteur = Berg, J.|taal=en|datum=2015|titel=Biochemistry, 8th edition |url = https://archive.org/details/biochemistry0000berg_w1i5|uitgever = W. H. Freeman and Company|plaats =New York |ISBN = 978-1-4641-2610-9|chapter= 24: The Biosynthesis of Amino Acids|pages=[https://archive.org/details/biochemistry0000berg_w1i5/page/722 722]-723}}</ref>

== Eigenschappen ==
===Rol in eiwitstructuur===
Proline heeft een uitzonderlijke structuur: het stikstofatoom zit vast in een ring. Hierdoor zijn de [[moleculaire geometrie|phi- en psi-hoeken]] minder flexibel dan bij andere aminozuren: het molecuul is 'stijf'.<ref name="Buxbaum">{{en}}{{sc|Engelbert Buxbaum}}, "Fundamentals of Protein Structure and Function," Springer 2007.</ref> Tevens bindt het stikstofatoom slechts één waterstofatoom, waar dit er twee zijn bij de andere aminozuren. Als proline bindt aan een ander aminozuur, dan is dit waterstofatoom weg. De resulterende [[amide]]groep kan dan geen [[waterstofbrug]] vormen. 

Om deze twee redenen verstoort dit aminozuur de [[secundaire structuur van eiwitten]] zoals [[alfa-helix|alfa-helices]] en [[bèta-sheet]]s. Proline is dan ook van groot belang bij de bepaling van de eiwitstructuur. Het aminozuur komt voornamelijk voor in 'bochten' (turns), de plaatsen waar secundaire structuren met elkaar verbonden worden of aan het uiteinde van een alfa-helix of bèta-sheet. Het feit dat proline een bocht in de eiwitstructuur kan veroorzaken, is tevens een verklaring voor het merkwaardige gegeven dat dit aminozuur – ondanks dat het een hydrofobe zijketen heeft – vaak blootgesteld is aan het waterige buitenmileu.<ref>{{en}}{{sc|Woolfson D. & Williams D.}} (1990). The influence of proline residues on α‐helical structure. ''FEBS letters'', '''277''' (1-2): 185-188. {{doi|10.1016/0014-5793(90)80839-B}}.</ref>

===Collageen===
Meerdere proline-residuen naast elkaar kunnen leiden tot de vorming van een [[polyprolinehelix]], een veelvoorkomende secundaire structuur in [[collageen]]. [[Hydroxylering]] van proline (of toevoeging van andere elektronegatieve substituenten zoals fluorine) verhoogt de conformationele stabiliteit van collageen aanzienlijk.<ref name="SzpakJAS">{{Citeer journal |auteur=Szpak, Paul |title=Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis |journal=Journal of Archaeological Science|year=2011 |volume=38 |issue=12 |pages=3358–3372 |taal=en|doi=10.1016/j.jas.2011.07.022}}</ref> Hydroxylering van proline is daarom een belangrijk mechanisme voor de instandhouding en aanmaak van [[bindweefsel]]s in veel dieren. Wanneer de hydroxylering in onvoldoende mate plaatsvindt, kunnen aandoeningen als [[scheurbuik]] optreden.

== Vrij proline ==
In vrije vorm komt de stof onder andere voor in de [[Antarctische smele]] (''Deschampsia antarctica''), een grassoort die van nature op [[Antarctica]] voorkomt. Dit is waarschijnlijk een reactie op de barre omstandigheden waaronder deze plant nog weet te gedijen.

==Zie ook==
*[[Azetidine-2-carbonzuur]], een aminozuur met één koolstofatoom minder in de ring. 
*[[Hydroxyproline]]

{{Appendix}}
{{Navigatie aminozuren}}

[[Categorie:Proteïnogeen aminozuur]]
[[Categorie:Azolidine]]