Brontekst bekijken van Aminozuur

[[Bestand:AminoAcidball.svg|thumb|Algemene structuur van α-aminozuren. De R staat voor residu-groep]]
Een '''aminozuur''' is een [[organische verbinding]] die zowel een [[carboxygroep]] (-COOH) als een [[amine]]groep (-NH<sub>2</sub>) bezit. Meestal worden in de [[biochemie]] met aminozuren specifiek '''α-aminozuren''' bedoeld. Bij dit soort verbindingen staan de carboxygroep en de aminogroep op hetzelfde (meestal [[Chiraal centrum|chirale]]) [[koolstof]]atoom. α-aminozuren, ook wel, maar niet correct,<ref>Proteïnogene aminozuren zijn een subset van α-aminozuren die direct via de [[genetische code]] in [[proteïne]]s worden ingebouwd. Daarnaast is er nog een aantal aminozuren die na het vertalen van die code gewijzigd worden (bv. [[cysteïne]] dat vaak omgezet wordt in [[cystine]]). Naast deze twee groepen is er nog een groep aminozuren die niet in proteïnes voorkomt, maar wel een rol speelt in de biochemie (bv.: [[ornithine]]) en een heel grote groep die niet uit de biochemie  bekend is. Dat laatste betekent dan weer niet dat deze verbindingen biologisch niet actief kunnen zijn. Medicijnen zijn vaak niet biologisch bekende stoffen, maar ze werken wel in op biologische systemen.</ref> [[proteïnogeen aminozuur|proteïnogene aminozuren]] genoemd, zijn de bouwstenen van [[peptide]]n, [[polypeptide]]n en [[eiwitten]]. Daarnaast dienen sommige aminozuren als [[precursor]] in de biosynthese van andere aminen, zoals de verschillende [[catecholamine]]n die uit [[tyrosine]] gevormd worden.

In de natuur zijn ongeveer 500 verschillende aminozuren geïdentificeerd, twintig daarvan komen in [[mens]]elijke eiwitten voor, de zogeheten fundamentele aminozuren. Tijdens de [[spijsvertering]] worden aminozuren, onder invloed van [[enzyme]]n, uit in de voeding aanwezige eiwitten vrijgemaakt ([[hydrolyse]]). Uit de vrijgekomen aminozuren kan het [[organisme]] zijn eigen specifieke eiwitten weer [[anabolisme|opbouwen]]. Het organisme kan een aantal fundamentele aminozuren zelf synthetiseren, andere echter niet. Deze laatste moeten in het voedsel aanwezig zijn, men noemt ze de noodzakelijke of [[essentiële aminozuren]]. Volwassen mensen hebben negen essentiële aminozuren nodig: [[lysine]], [[tryptofaan]], [[fenylalanine]], [[leucine]], [[isoleucine]], [[threonine]], [[methionine]], [[histidine]] en [[valine]].

Via enzymreacties ([[protease]]) in het spijsverteringskanaal worden eiwitten opgesplitst in aminozuren ([[proteolyse]]). De aminozuren worden vervolgens door het [[hart en vaatstelsel|bloed]] via de darm[[haarvat]]en en de [[leverpoortader|poortader]] naar de [[lever]] gevoerd. Omdat [[eiwitsynthese]] uit aminozuren vooral in de lichaamscellen plaatsvindt, zal een groot deel van de aminozuren de lever onveranderd verlaten. Toch worden ook in de lever (niet-essentiële) aminozuren aangemaakt. Dit wordt [[transaminering]] genoemd.

== Structurele eigenschappen ==
De algemene formule voor een α-aminozuur is R-CH(NH<sub>2</sub>)-COOH. De ''R'' staat voor ''R''esidu-groep, een [[functionele groep]] die er op deze plaats aan vast kan zitten. Dergelijke [[molecuul|moleculen]] bezitten aan twee uiteinden een groep die met een groep van een ander aminozuur kan reageren.

Hierbij reageert een carboxygroep van het ene molecuul met een amine-groep van een ander molecuul en vormt onder afsplitsing van water ([[condensatiereactie]]) een [[peptidebinding]]. Het gecombineerde molecuul (ook wel de verbinding genoemd) dat dan is ontstaan heet een [[amide]]. De verbinding bezit daarna alleen nog een carboxy- en een aminegroep aan de nog vrije uiteinden.

[[Bestand:Peptide bond formation.svg|thumb|center|500px|Vorming van een peptidebinding tussen twee aminozuren]]

Dit opent de mogelijkheid om een keten ([[polymeer]]) van aminozuren te maken met behulp van herhaalde kop-staartreacties. Zo'n molecule wordt een [[peptide]] genoemd, en afhankelijk van het aantal betrokken aminozuren worden ze di-, tri-, tetra-, pentapeptiden etc. genoemd. Eiwitten zijn polypeptiden en vormen een groot deel van de chemische machinerie van de cel. Zij worden voor allerlei doeleinden gebruikt.

Voor de mens zijn een aantal [[essentiële aminozuren|aminozuren ''essentieel'']]; het zijn aminozuren die de mens niet zelf uit de andere aminozuren kan maken en die via het voedsel moeten worden opgenomen. Niet-essentiële aminozuren kunnen in principe wel zelf gemaakt worden, hetzij uit andere, via de voeding opgenomen aminozuren, hetzij uit andere bouwstoffen.

Aminozuren in een eiwit kunnen op diverse manieren geïdentificeerd worden. Daartoe wordt het eiwit eerst in brokstukken opgesplitst. Dit kan gebeuren door zure [[hydrolyse]] van het eiwit in 6 [[normaliteit|N]] [[zoutzuur]] bij verhoogde temperatuur. Daarna worden de brokstukken van elkaar gescheiden met behulp van [[vloeistofchromatografie|hogedrukvloeistofchromatografie]] ([[High-performance liquid chromatography|HPLC]]), gekleurd met [[ninhydrine]]-kleuring en gedetecteerd bij 440 (proline) en 570&nbsp;nm. Deze methode is bekend onder de naam Moore&Stein zure hydrolyse van eiwitten. De brokstukken kunnen ook gescheiden worden door middel van [[elektroforese]].

== Overzicht van de 22 proteïnogene aminozuren ==
Onderstaande tabel geeft een overzicht van de 22 proteïnogene aminozuren en hun primaire eigenschappen:

{| class="wikitable sortable"
! colspan="7" align="center" | De tweeëntwintig aminozuren die in eiwitten voorkomen
|-
! align="left" | Naam
! align="center" | 3-lettercode
! align="center" | 1-lettercode
! align="center" | [[Essentiële aminozuren|Essentieel]]
! align="center" | [[Elektrische lading|Lading]] bij pH=7<ref name="G&G">{{cite book|author=Garrett, R.H.|coauthors=Grisham, C.M|date=2006|title=Biochemistry|publisher =Brooks Cole| chapter = 4.1 · Amino Acids: Building Blocks of Proteins | pages = 82-86| language = en}}</ref>
! align="center" | [[Polarisatie (scheikunde)|Polariteit]] van de zijketen<ref name="G&G"/>
! align="left" | R-groep
|-
| [[Alanine]] || Ala || '''A'''|| || neutraal || apolair
| -CH<sub>3</sub> 
|-
| [[Arginine]] || Arg || '''R''' ||<center>S</center> || positief || polair
| -CH<sub>2</sub>-CH<sub>2</sub>-CH<sub>2</sub>-HN-(HN)=C(NH<sub>2</sub>)
|-
| [[Asparagine]] || Asn || '''N''' || || neutraal || polair
| -CH<sub>2</sub>-CO-NH<sub>2</sub> 
|-
| [[Asparaginezuur]] || Asp || '''D'''|| || negatief || polair
| -CH<sub>2</sub>-COOH
|-
| [[Cysteïne]] || Cys || '''C''' ||<center>S</center>|| neutraal || polair ||-CH<sub>2</sub>-SH 
|-
| [[Fenylalanine]] || Phe || '''F'''||<center>X</center>|| neutraal || apolair
| -CH<sub>2</sub>-[[Fenylgroep|Ph]]
|-
| [[Glutamine]] || Gln || '''Q'''|| || neutraal || polair
| -CH<sub>2</sub>-CH<sub>2</sub>-CO-NH<sub>2</sub> 
|-
| [[Glutaminezuur]] || Glu || '''E'''|| || negatief || polair
| -CH<sub>2</sub>-CH<sub>2</sub>-COOH
|-
| [[Glycine (aminozuur)|Glycine]] || Gly || '''G'''||<center>S</center>|| neutraal || polair
| -H 
|-
| [[Histidine]] || His || '''H'''||<center>X</center>|| positief || polair
| -CH<sub>2</sub>-cycl(C=CH-N=CH-NH)
|-
| [[Isoleucine]] || Ile || '''I'''||<center>X</center>|| neutraal || apolair
| -CH-(CH<sub>3</sub>)-CH<sub>2</sub>CH<sub>3</sub>
|-
| [[Leucine]] || Leu || '''L'''||<center>X</center>|| neutraal || apolair
| -CH<sub>2</sub>-CH-(CH<sub>3</sub>)<sub>2</sub>
|-
| [[Lysine]] || Lys || '''K'''||<center>X</center>|| positief || polair
| -CH<sub>2</sub>-CH<sub>2</sub>-CH<sub>2</sub>-CH<sub>2</sub>-NH<sub>2</sub>
|-
| [[Methionine]] || Met || '''M'''||<center>X</center>|| neutraal || apolair
| -CH<sub>2</sub>-CH<sub>2</sub>-S-CH<sub>3</sub> 
|-
| [[Proline]] || Pro || '''P'''|||| neutraal || apolair
| -CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>-
|-
|[[Pyrrolysine]]
|Pyl
|'''O'''
|
|positief
|polair
| -(CH<sub>2</sub>)<sub>4</sub>NHCOC<sub>4</sub>H<sub>5</sub>NCH<sub>3</sub>
|-
|[[Selenocysteïne]]
|Sec
|'''U'''
|
|negatief
|apolair
| -CH<sub>2</sub>SeH
|-
| [[Serine]]|| Ser || '''S'''|| || neutraal || polair
| -CH<sub>2</sub>-OH
|-
| [[Threonine]]|| Thr || '''T'''||<center>X</center>|| neutraal || polair
| -CH(OH)-CH<sub>3</sub>
|-
| [[Tryptofaan]]|| Trp || '''W'''||<center>X</center>|| neutraal || apolair
| -CH<sub>2</sub>-cyclo(Ph-NH-CH=C) 
|-
| [[Tyrosine]]|| Tyr || '''Y'''||<center>S</center>|| neutraal || polair
| -CH<sub>2</sub>-p-Ph-OH
|-
| [[Valine]] || Val || '''V'''||<center>X</center>|| neutraal || apolair
| -CH-(CH<sub>3</sub>)<sub>2</sub> 
|-
| colspan="7" align="left" ! |
'''X''' = essentieel<br />
'''S''' = semi-essentieel (onder bepaalde omstandigheden essentieel)<br />
{{References|group=*}}
|}

== Typen aminozuren ==
* α-aminozuren, waarbij de carboxy- en aminogroep aan hetzelfde koolstofatoom zitten,
* β-aminozuren, waarbij de carboxy- en aminogroep aan naast elkaar gelegen koolstofatomen zitten
* γ-aminozuren, waarbij de carboxy- en aminogroep door drie koolstofatomen van elkaar gescheiden zijn.
* ω-aminozuren, waarbij de carboxy- en aminogroep aan de uiteinden van (lange) koolstofketens zitten. Deze worden gebruikt voor het maken van polyamiden.

Bij alle biologisch belangrijke aminozuren zit de amino- en de carboxygroep vast aan hetzelfde [[koolstof]]atoom, zodat ze allemaal met de algemene formule R-CH(NH<sub>2</sub>)-COOH voorgesteld kunnen worden. Zij verschillen dus in de groep ''R''.

Een belangrijk γ-aminozuur (toevallig ook ω-aminozuur) is [[gamma-aminoboterzuur]] (GABA).

== Fysische eigenschappen van α-aminozuren ==
=== Voorkomen ===
Bij normale omstandigheden (25&nbsp;°C, atmosferische druk) zijn α-aminozuren in oplossing geladen, tenzij de zuurgraad ([[pH]]) gelijk is aan het [[iso-elektrisch punt]]. In het iso-elektrisch punt heeft de aminogroep een H<sup>+</sup> opgenomen, de COOH-groep heeft er een afgestaan, het ontstane deeltje is als geheel neutraal, maar heeft een duidelijke positieve en negatieve kant.

:<chem>H2N-CHR-COOH <=> H_3N^{+}-CHR-COO^{-}</chem>

De reacties tussen de verschillende vormen zijn allemaal [[Chemisch evenwicht|evenwichten]]. Dit betekent dat in het iso-elektrisch punt naast de twee genoemde vormen van het aminozuur ook de positief geladen vorm (aminogroep heeft een H<sup>+</sup> opgenomen, COOH nog niet afgestaan) en de negatief geladen vorm (aminogroep nog neutraal, COOH wel al H<sup>+</sup> afgestaan) in gelijke aantallen voorkomen. Alle vormen van het aminozuur samen hebben dan nog steeds een netto lading van 0.

Als het aminozuur voorkomt in de vorm NH<sub>3</sub><sup>+</sup>-CHR-COO<sup>−</sup>, dan spreekt men van een [[zwitterion]]; het aminozuur is evenveel positief als negatief geladen en de aanwezigheid van formele ladingen kan ongedaan gemaakt worden door een transfer van [[Waterstofion|protonen]] (H<sup>+</sup>).

* Bij een pH lager dan het iso-elektrisch punt (zuurder) komt een steeds groter deel van het aminozuur voor als NH<sub>3</sub><sup>+</sup>-CHR-COOH
* Bij een pH hoger dan het iso-elektrisch punt (basischer) komt het aminozuur steeds meer voor in de vorm NH<sub>2</sub>-CHR-COO<sup>−</sup>

=== Optische activiteit ===
Alle α-aminozuren (behalve glycine) hebben een [[asymmetrisch koolstofatoom]] ([[Chiraliteit (scheikunde)|chiraal]] koolstofatoom). Dit betekent dat deze aminozuren in twee vormen ([[isomeer|isomeren]]) kunnen voor komen, de L-vorm en de D-vorm — deze twee vormen zijn het spiegelbeeld van elkaar (zie [[optische isomerie]]). De natuurlijke aminozuren komen in de L-vorm voor.

Deze twee isomeren hebben de eigenschap dat zij het polarisatievlak van [[Polarisatie (elektromagnetisme)|gepolariseerd licht]] over een bepaalde hoek kunnen draaien. De hoek ''α'' waarover het polarisatievlak gedraaid wordt hangt af van het soort aminozuur, de [[concentratie (oplossing)|concentratie]], de [[temperatuur]] en de afstand die het gepolariseerde licht door de oplossing aflegt.

:<math>{\alpha } = {[\alpha ]}^{25^{\circ}\mathrm{C}}_\mathrm{D}\cdot l\cdot c</math>

met hierin:
* <math>{[\alpha ]}^{25^{\circ}\mathrm{C}}_\mathrm{D}</math> [[specifieke rotatie]] in ° mL/m g
* ''l'' afstand die het gepolariseerde licht door de oplossing aflegt in meter
* ''c'' de [[concentratie (oplossing)|concentratie]] in g/mL

{| class="wikitable" align="center"
|- align="center" 
! rowspan="2" | Naam
! [[Ontledingsreactie|Ontledingstemperatuur]] 
! [[Oplosbaarheid]] in water 
! rowspan="2" | <math>[\alpha]^{25^\circ\mathrm{C}}_\mathrm{D}</math>
! colspan="3" | [[Zuurconstante]]n
! align="center" | [[Isoelektrisch punt]]
! align="center" | [[moleculaire massa]]
|- align="center"
!  (in °C)
! (in g/100 mL bij 25&nbsp;°C)
! [[Evenwichtsconstante|pK]]<sub>1</sub>
! pK<sub>2</sub>
! pK<sub>3</sub>
! [[pH]]
! in g/mol
|-
| [[Alanine]] || 297 || {{0}}16,7|| {{0|−0}}8,5 || 2,35 || 9,87 || || {{0}}6,11 || {{0}}89 
|-
| [[Arginine]] || 244 || {{0}}15 || {{0|−}}12,5 || 1,82 || 8,99 || 13,20 || 10,76 || 174
|-
| [[Asparagine]] || 234 || {{0|00}}3,5 || {{0}}−5,4 || 2,02 || 8,80 || || {{0}}5,41 || 132 
|-
| [[Asparaginezuur]] || 270|| {{0|00}}0,54|| {{0|−}}25,0 || 1,99 || 10,00 || 3,90 || {{0}}2,98 || 133
|-
| [[Cysteïne]] ||121 ||{{0}}16,0 || {{0|−0}}6,5 || 1,86 || 8,35 || 10,34 || {{0}}5,02 || 121
|-
| [[Glutamine]] || 185 || {{0|00}}3,7 || {{0|−0}}6,1 || 2,17 || 9,13 || || {{0}}5,65 || 146 
|-
| [[Glutaminezuur]] || 247|| {{0|00}}0,86 || {{0|−}}31,4 || 2,13 || 9,95 || {{0}}4,32 || {{0}}3,08 || 147
|-
| [[Glycine (aminozuur)|Glycine]] || 233 || {{0}}25 || || 2,35 || 9,78 || || {{0}}6,06 || {{0}}75
|-
| [[Histidine]] || 287 || {{0|00}}4,2 || −39,7 || 1,81 || 6,05 || {{0}}9,15 || {{0}}7,64 || 155
|-
| [[Isoleucine]] || 284 || {{0|00}}4,1 || {{0|−}}11,3 || 2,32 || 9,76 || || {{0}}6,04 || 131
|-
| [[Leucine]] || 293 || {{0|00}}2,4 || −10,8 || 2,33 || 9,74 || || {{0}}6,04 || 131
|-
| [[Lysine]] || 225 || erg oplosbaar || {{0|−}}14,6 || 2,16 || 9,20 || 10,80 || {{0}}9,47 || 146
|-
| [[Methionine]] || 280 || {{0|00}}3,4 || {{0}}−8,2 || 2,17 || 9,27 || || {{0}}5,74 || 149
|-
| [[Fenylalanine]] || 283 || {{0|00}}3,0|| −35,1 || 2,58 || 9,24 || || {{0}}5,91 || 165
|-
| [[Proline]] || 220 || 162 || −85,0 || 1,95 || 10,64 || || {{0}}6,30 || 115
|-
|[[Pyrrolysine]]
|
|
|
|
|
|
|
|255
|-
|[[Selenocysteïne]]
|
|
|
|1,91
|10,00
|
|{{0}}5,74
|168
|-
| [[Serine]] || 228 || {{0|00}}5,0 || {{0}}−6,8 || 2,19 || 9,44 || || {{0}}5,68 || 105
|-
| [[Threonine]] || 225 || erg oplosbaar || −28,3 || 2,09 || 9,10 || || {{0}}5,60 || 119
|-
| [[Tryptofaan]] || 289 || {{0|00}}1,1 || −31,5 || 2,43 || 9,44 || || {{0}}5,88 || 204
|-
| [[Tyrosine]] || 342 || {{0|00}}0,04 || −10,6 || 2,20 || 9,11 || 10,07 || {{0}}5,63 || 181
|-
| [[Valine]] || 315 || {{0|00}}8,9 || {{0|−}}13,9 || 2,29 || 9,72 || || {{0}}6,00 || 117
|}

=== Oplosbaarheid ===
{{Meer info|Hydropathiciteit}}
De [[oplosbaarheid]] hangt voornamelijk af van de [[Polarisatie (scheikunde)|polariteit]] van de zijketen (R) van het α-aminozuur af. Hierdoor kan het α-aminozuur in meer of mindere mate [[hydrofiel]] dan wel [[hydrofoob]] zijn. Dit beïnvloedt zijn interactie met andere structuren, zowel binnen een eiwit zelf, als met andere eiwitten of omliggend weefsel. De verdeling van hydrofiele en hydrofobe α-aminozuren in een eiwit bepaalt de [[proteïne|tertiaire structuur]] van het eiwit, terwijl de plaats van de α-aminozuren aan het oppervlak van het eiwit de quaternaire structuur beïnvloedt.

Oplosbare eiwitten hebben een oppervlak dat rijk is aan [[polair]]e aminozuren zoals [[serine]] en [[threonine]], terwijl [[membraaneiwit]]ten aan de buitenkant hydrofobe aminozuren hebben die zich hechten aan een [[Fosfolipide|lipidemembraan]]. Zo bevatten eiwitten die positief geladen moleculen aan hun oppervlak binden veel negatief geladen α-aminozuren (zoals [[glutaminezuur]] en [[asparaginezuur]]), terwijl eiwitten die negatief geladen moleculen binden een oppervlak bezitten dat rijk is aan [[lysine]] en [[arginine]].

Hydrofobe interacties ontstaan tussen hydrofobe aminozuren, de [[Alifatische verbinding|alifatische]] en de [[Aromatische verbinding|aromatische]] aminozuren. Hydrofiele en hydrofobe interacties tussen naburige eiwitten hoeven niet af te hangen van de zijketens van de α-aminozuren. Andere ketens kunnen zich aan het eiwit hechten en zo hydrofobe [[lipoproteïne]]n of hydrofiele [[glycoproteïne]]n vormen.

== Aandoeningen ==
Mensen die lijden aan [[fenylketonurie]] kunnen geen [[fenylalanine]] afbreken en omzetten in tyrosine en moeten dit dus met het voedsel binnen krijgen. Doordat het fenylalanine zich in het bloed en het ruggenmerg ophoopt, kunnen er zenuwcellen beschadigd raken en treedt uiteindelijk hersenbeschadiging op. Daarom wordt er bij pasgeborenen met een [[hielprik]] bloed afgenomen en worden zij op deze afwijking gecontroleerd. Met een dieet zijn ernstige problemen redelijk te voorkomen.

== Zie ook ==
* [[amfoteer karakter]]
* [[iso-elektrisch punt]]
* [[pH]]

== Externe links ==
* {{en}} {{de}} [https://web.archive.org/web/20050418232306/http://www.chemie.fu-berlin.de/chemistry/bio/amino-acids_en.html Chemische structuren van aminozuren]
* {{en}} {{pl}} [https://web.archive.org/web/20130429005222/http://isoelectric.ovh.org/ Online berekenen van het iso-elektrisch punt van aminozuren]

{{Appendix||2=
== Bron ==
* {{aut|Andrew Streitweiser, Clayton H., Hethcock, Edward M. Kasour}} (1998) - ''Introduction to organic chemistry'', 4th edition, Prentice Hall Inc. - {{ISBN|0-13-973850-9}}

== Verwijzing ==
{{references}}
}}
{{Commonscat|Amino acids}}

[[Categorie:Aminozuur| ]]